Коагуляция крови и обезвоживание коагулята. Денатурация и коагуляция белков: физико-химическая сущность Коагуляция денатурация свертывание белков молока рассеяние спектроскопия

Лекция №3-4

Тема «Физико-химические изменения белковых веществ при кулинарной

Обработке продуктов: денатурация, коагуляция, деструкция»

1. Денатурация и коагуляция белков: физико-химическая сущность.

2. Деструкция белков: физико-химическая сущность.

3. Влияние изменения белков на их пищевую ценность.

4. Состав, строение мышечной ткани мяса и изменения, протекающие при тепловой обработке

5. Состав, строение мышечной ткани рыбы и изменения, протекающие при тепловой обработке.

6. Изменение белков яиц при тепловой обработке.

7. Проблема белковой недостаточности и пути ее решения.

Денатурация и коагуляция белков: физико-химическая сущность

Денатурация – нарушение пространственной структуры белковой молекулы под воздействием внешних факторов, чаще всего нагревания, которые приводят к изменениям природных свойств белка. С физической точки зрения денатурацию рассматривают как разупорядочение конформации полипептидной цепи без изменения первичной структуры. Денатурация может быть тепловой (в результате нагревания), поверхностной (при встряхивании, взбивании), кислотная или щелочная (в результате воздействия кислот и щелочей). Тепловая денатурация сопровождает изменение пищевых продуктов практически во всех процессах кулинарной обработки белоксодержащих продуктов.

Механизм тепловой денатурации : при комнатной температуре определенная пространственная укладка белковой глобулы сохраняется за счет поперечных связей между участками полипептидной цепи: водородных, дисульфидных (-S-S-). Эти связи не прочны, но обладают достаточной энергией, чтобы удерживать полипептидную цепь в свернутом состоянии. При нагревании белков усиливается тепловое движение атомов и полипептидных цепей белковых молекул, в результате поперечные связи разрушаются, ослабляются гидрофобные взаимодействия между боковыми цепями. В результате полипептидная цепь разворачивается, важную роль при этом играет вода: она проникает в участки белковой молекулы и способствует развертыванию цепи. Полностью обезвоженные белки, выделенные в кристаллическом виде, очень устойчивы и не денатурируют даже при длительном нагревании до температуры 100ºС и выше. Развертывание белковой глобулы сопровождается образованием новых поперечных связей, особенно активными при этом становятся дисульфидные.

Денатурация глобулярных белков протекает путем развертывания белковой глобулы и последующем ее сворачивании по новому типу. Прочные ковалентные связи при такой перестройке не разрушаются.

Денатурация фибриллярных белков (например, коллагена соединительной ткани мяса): связи, удерживающие пространственную структуру в виде спирали разрываются и нить белка сокращается, при длительной тепловой обработке коллагеновые волокна превращаются в стекловидную массу.

Денатурация сопровождается изменением важнейших свойств белка: потерей биологической активности (инактивация ферментов), видовой специфичности (изменение окраски, например, мяса), способности к гидратации (при изменении конформации на поверхности белковой глобулы появляются гидрофобные группы, а гидрофильные оказываются блокированными в результате образования внутримолекулярных связей), улучшением атакуемости протеолитическими ферментами, повышением реакционной способности белков, агрегированием белковых молекул. А

Агрегирование – взаимодействием денатурированных молекул белка с образованием более крупных частиц. Внешне это выражается по-разному: в малоконцентрированных белковых растворах – образование пены (хлопья на поверхности бульонов), в более концентрированных белковых растворах – образование сплошного геля при их одновременном уплотнении и отделении жидкости в окружающую среду (дегидратации). Так происходит денатурация белков в мясе, рыбе, яйце. Величина дегидратации зависит от кислотности среды – при подкислении влаги теряется меньше, так при мариновании мяса птицы, рыбы изделия получаются более сочными.

В неденатурированном состоянии белки представляют собой золь (раствор),в результате денатурации происходит переход раствора в студень (гель). Если белок находится в высококонцентрированном состоянии, то в процессе варки образуется сплошной студень, который охватывает весь объем системы (например, белок яйца).

Коагуляция – переход золя в гель, то есть из одного коллоидного состояния в другое. Между процессами денатурации и коагуляции нельзя ставить знак равенства, хотя в большинстве процессов коагуляция сопровождает денатурацию, но иногда и нет. Например, при кипячении молока лактоальбумин и лактоглобулин денатурируют и коагулируют, а казеин в тоже время не меняет своего коллоидного состояния.

Каждый белок имеет определенную температуру денатурации, Например, для белков рыбы низший температурный уровень денатурации, при котором начинаются видимые денатурационные изменения, состаялет около 30ºС, яичного белка – 55ºС.

Изменение рН среды оказывает влияние на температуру денатурации: при значениях рн близких к ИТБ, денатурация происходит при более низкой температуре и сопровождается максимальной дегидратацией белка. Создание кислой среды при тепловой обработке способствует снижению дегидратации и продукт получается более сочным.

Температура денатурации повышается в присутствии других более термостабильных белков и некоторых веществ небелковой природы, например, сахарозы.

В тканях животных и растений белки, вследствие их легкой превращаемости, находятся в состоянии непоочной устойчивости. Неизмененные белки, находящиеся в таком первичном состоянии непрочной устойчивости, называются «нативными», или «генуинными». Как известно, между белком и водой, входящей в форме «воды набухания», имеется известная связь. При изменении в коллоидном растворе концентрации и природы солей белок может то еще более диспергироваться, то, наоборот, осаждаться. Эти процессы обратимы. Но при определенных условиях концентрации электролитов белки (альбумины, глобулины) могут быть коагулированы. Коагулированный белок хотя и может быть при определенных условиях переведен в раствор, но его свойства не будут тождественными оо свойствами «наттаного», неизмененного белка.

Коагуляция, ведущая к изменению физико-химических свойств белка, называется денатурацией. Такое изменение свойств белка, связанное с коагуляцией, может происходить в силу разных причин: влияние тепла, света, крепких кислот, щелочей, солей тяжелых металлов, алкоголя, замораживания и в результате воздействия механическими средствами.

Денатурация теплом характерна для двух групп белков - альбуминов и глобулинов, но наблюдается и у других белков. Так, казеиноген при нагревании до 90-100° изменяется с частичной потерей фосфора. Денатурация зависит от температуры, времени, концентрации водородных ионов, от концентрации и природы электролитов. При денатурации происходят не только коллоидные изменения в состоянии вещества, но и структурные изменения в молекулах растворенных белков. Повышение температуры и

присутствие кислот и щелочей способствуют этим изменениям в структурах молекул. Как выше было сказано, казеиноген при высокой температуре денатурируется с частичной потерей фосфора. После денатурации сырого яичного белка нагреванием происходят изменения состояния серы в белковой молекуле.

При современных способах обезвоживания молока, яиц, плодов и овощей стремятся ограничить тепловую денатурацию и тем самым сохранить обратимость свойств белка при использовании этих продуктов для пищевых целей.

Денатурация ультрафиолетовыми лучами и солнечным светом сходна с денатурацией теплом.

Денатурация кислотами, щелочами и солями тяжелых металлов вызывает превращение растворимых белков (альбуминов, глобулинов и казеина) в нерастворимые формы. Чем выше температура, тем при меньшей концентрации рН наступает денатурация. Молоко с повышенной кислотностью при невысокой температуре не свертывается, при нагревании же такого молока наступает свертывание белков молока. При воздействии на белок алкоголя или ацетона белки превращаются полностью в нерастворимую форму.

При действии на белки формальдегида образуются соединения, обладающие отличными от белков свойствами. Казеин под влиянием формальдегида превращается в рогоподобное вещество.

При замораживании белки мышечной ткани частично денатурируются, причем рН, как и при тепловой денатурации, оказывает сильное влияние на скорость денатурации. При рН = 5-6 скорость денатурации быстро возрастает, при рН = 6-7 денатурация идет медленно.

При сильном механическом воздействии на раствор белка в форме встряхивания наступает денатурация с появлением белковых пленок с пузырьками пены на них. Денатурация некоторых белков может наступать при очень высоком давлении.

Под коагуляцией понимают сближение и склеивание белковых частиц, в результате чего увеличивается их размер, и они легко выпадают в осадок. Явление коагуляции может быть обратимым, когда при устранении факторов коагуляции белок-коллоид может снова возвратиться к своему первоначальному состоянию. При подогревании растворов белка выше С большинство белков коагулирует, особенно легко этот процесс протекает в изоэлектрической точке. При этом разрушается гидратационная оболочка белковой частицы, и третичная структура молекулы белка теряет гидрофильность, становится гидрофобной и легко осаждается. Соли тяжёлых металлов (Си,Pb, Ag) в небольших концентрациях способны вызывать коагуляцию белков в их растворах. Коагуляция белков как под давлением ионов тяжёлых металлов, так и под действием высокой температуры – процесс необратимый. Коагуляцию белка можно вызвать с помощью концентрированных растворов некоторых минеральных кислот (азотная, серная, соляная). Механизм действия этих веществ сводится к подавлению электрического заряда, дегидратации и частичного гидролиза белковой частицы. Под влиянием солей щелочных металлов (NaCl, ) происходит обратимая коагуляция и осаждение белков, которое называется высаливанием. Механизм этой коагуляции состоит в том, что приведённые электролиты нейтрализуют электрический заряд коллоидных частиц белка и, как сильные водоотнимающие средства, разрушают их гидратационную оболочку. Под влиянием высоких или низких температур, изменений рН, действия ионов тяжёлых металлов и некоторых химических веществ в молекулах белков происходят изменения, называемые денатурацией. Наиболее ярким проявлением денатурации глобулярных белков является уменьшение их растворимости и выпадение в осадок. У многих белков денатурация наступает в результате нагревания их до 50-60 С, а некоторые белки денатурируют при охлаждении до температуры ниже 10-15 С. При денатурации белки теряют свою биологическую активность.

13.Классификация белков. Простые белки. Сложные белки – протеиды.

По химическому строению белки разделяются на простые (протеины) и сложные (протеиды). Простые белки состоят только из аминокислот, а сложные при гидролизе распадаются на аминокислоты и различные вещества небелкового характера. К группе простых белков относят альбумины, глобулины, гистоны, протамины, протеиноиды, глютелины и проламины. Альбумины – наиболее распространённая группа белков, они встречаются во всех тканях животных и растений, хорошо растворимы в воде и ненасыщенных солевых растворах. Глобулины – наиболее многочисленная группа белков в организме животных. Гистоны – группа ядерных белков, в состав молекул которых входит от 20 до 30% диаминомонокарбоновых кислот (лизин, аргинин) и циклической аминокислоты – гистидина. Гистоны в значительной степени обусловливают уникальную структуру ДНК и дезоксинуклеопротеидов в ядре, что служит необходимым условием для биосинтеза белков. Протамины – белки, отличающиеся высоким содержанием диаминомонокарбоновых кислот (от 50 до 80%). Протамины, как и гистоны, составляют белковую часть нуклеопротеидов. Протеиноиды – белки опорных тканей – костей, хрящей, сухожилий, связок, шерсти, волос, копыт. Проламины – группа белков растительного происхождения, встречаются главным образом в семенах злаков. Отличительной чертой проламинов является хорошая растворимость в 60-80% этиловом спирте. Глютелины – большая группа белков растительного происхождения, которые растворимы только в слабых растворах щелочей (0,2%). Их обнаруживают вместе с проламинами в семенах злаковых растений.К группе сложных белков относят: нуклеопротеиды, хромопротеиды, фосфопротеиды, гликопротеиды, липопротеиды, металлопротеиды и белки ферменты. Нуклеопротеиды построены из простого белка и нуклеиновых кислот. Белки, входящие в состав нуклеопротеидов, чаще всего представлены гистонами и протаминами. Хромопротеиды построены из простого белка и какого-либо окрашенного соединения небелкового характера. Фосфопротеиды построены из простого белка и остатков фосфорной кислоты. Гликопротеиды – группа сложных белков, которые построены из простого белка и небелковой части, состоящей из углеводов, производных углеводов (гексуроновые кислоты), серной и уксусной кислот.

Коагуляция (от лат. Coagulatio — свёртывание, сгущение), слипание частиц коллоидной системы при их столкновениях в процессе теплового (броуновского) движения, перемешивания или направленного перемещения во внешнем силовом поле.

Свёртывание крови — это важнейший этап работы системы гемостаза, отвечающий за остановку кровотечения при повреждении сосудистой системы организма. Совокупность взаимодействующих между собой весьма сложным образом различных факторов свёртывания крови образуют систему свёртывания крови.

Свёртыванию крови предшествует стадия первичного сосудисто-тромбоцитарного гемостаза . Этот первичный гемостаз почти целиком обусловлен сужением сосудов и механической закупоркой агрегатами тромбоцитов места повреждения сосудистой стенки. Характерное время для первичного гемостаза у здорового человека составляет 1-3 мин. Собственно свёртыванием крови (гемокоагуляция, коагуляция, плазменный гемостаз, вторичный гемостаз) называют сложный биологический процесс образования в крови нитей белка фибрина, который полимеризуется и образует тромбы, в результате чего кровь теряет текучесть, приобретая творожистую консистенцию. Свёртывание крови у здорового человека происходит локально, в месте образования первичной тромбоцитарной пробки. Характерное время образования фибринового сгустка — около 10 мин. Свертывание крови — ферментативный процесс.

Коагуляция (свёртывание) — самопроизвольный процесс, который, в соответствии с законами термодинамики, является следствием стремления системы перейти в состояние с более низкой свободной энергией. Однако такой переход затруднен, а иногда практически невозможен, если система агрегативно устойчива, т. е. способна противостоять укрупнению (агрегированию) частиц. Защитой от Коагуляция (свёртывание) при этом может быть электрический заряд и (или) адсорбционно-сольватный слой на поверхности частиц, препятствующий их сближению. Нарушить агрегативную устойчивость можно, например, повышением температуры (термокоагуляция), перемешиванием или встряхиванием, введением коагулирующих веществ (коагулянтов) и др. видами внешнего воздействия на систему. Минимальная концентрация введенного вещества, электролита или неэлектролита, вызывающая Коагуляция (свёртывание) в системе с жидкой дисперсионной средой, называется порогом коагуляции. Слипание однородных частиц называется гомокоагуляцией , а разнородных — гетерокоагуляцией или адагуляцией .

Основоположником современной физиологической теории свертывания крови является Александр Шмидт . В научных исследованиях 21-го века, проведённых на базе Гематологического научного центра под руководством Ф. И. Атауллаханова , было убедительно показано, что свёртывание крови представляет собой типичный автоволновой процесс, в котором существенная роль принадлежит эффектам бифуркационной памяти.

Правильно проведенная тепловая обработка, как правило, повышает пищевую ценность продуктов питания в результате улучшения их вкусовых качеств и усвояемости. Кроме того, теп­ловое воздействие обеспечивает санитарное благополучие пищи.

Для рекомендации наиболее целесообразного способа тепло­вой обработки того или иного продукта и получения готового кулинарного изделия с заданными свойствами необходимо знать, какие физико-химические изменения протекают в продуктах.

Однако поскольку пищевые продукты являются сложными композициями, состоящими из многих веществ (белки, жиры, углеводы, витамины и др.), целесообразно предварительно рас­смотреть изменения каждого из них в отдельности.

Изменения белковых веществ

При тепловой обработке продуктов входящие в их состав белковые системы подвергаются различным изменениям.

Нарушение нативной вторичной и третичной структур белков носит название «денатурации белков». Денатурация белков мо­жет произойти вследствие нагревания, механического воздей­ствия (при взбивании), увеличения концентрации солей в си­стеме (при замораживании, посоле, сушке продуктов) и некото­рых других факторов.

Глубина нарушения структуры белков зависит от интенсивности воздействия различных факторов, воз­можности одновременного действия нескольких из них, концен­трации белков в системе, pH среды, влияния различных добавок.

Денатурация белков влечет за собой изменение их гидратационных свойств - водосвязывающей способности, которая оп­ределяет вкусовые качества готовых изделий.

При денатурации растворимых белков их водосвязывающая способность понижа­ется в разной степени, что зависит от глубины денатурационных изменений. Правильное регулирование факторов, определяющих денатурацию и гидратационные свойства белков при технологи­ческом процессе, позволяет получать кулинарные изделия высо­кого качества.

Так, на практике часто используют зависимость денатурации и водосвязывающей способности белков от pH среды. Денатурация мышечных белков мяса и рыбы при pH среды, близком к изоэлектрической точке, происходит при более низких температурах и сопровождается значительной потерей воды.

Поэтому путем подкисления белковых систем при некото­рых способах обработки рыбы и мяса (маринование и др.) со­здают условия для снижения глубины денатурации белков при тепловой обработке.

Одновременно кислая среда способствует денатурации и дезагрегаций соединительнотканого белка кол­лагена и образованию продуктов с повышенной влагоудержи­вающей способностью. В результате сокращается время тепло­вой обработки продуктов, а готовые изделия приобретают соч­ность и хороший вкус.

При денатурации изменяется также физическое состояние белковых систем, которое обычно определяют термином «свертывание белков». Свертывание различных белковых систем имеет свою специфику.

В одних случаях свернувшиеся белки вы­деляются из системы в виде хлопьев или сгустков (образование пены при варке бульонов, варенья), в других - происходит уплот­нение белковой системы с выпрессовыванием из нее части воды вместе с растворенными в ней веществами (производство тво­рога из простокваши) или увеличение прочности системы без уплотнения и выделения влаги (свертывание яичных белков).

Наряду с физическими изменениями при нагревании белко­вых систем происходят сложные химические изменения в самих белках и во взаимодействующих с ними веществах.

Белки овощей и фруктов

Количество белковых веществ в овощах и фруктах не превышает 2-2,5%. Белки являются ос­ новными структурными элементами цитоплазмы, ее органоидов и ядер растительных клеток.

При тепловой обработке белки цитоплазмы свертываются и образуют хлопья; клеточная мембранная структура разруша­ется. Ее разрушение способствует диффузии растворенных в кле­точном соке веществ в бульон или другую жидкость, в которой овощи подвергались тепловой обработке или хранились, и проникновению в них веществ, растворенных в бульоне или другой жидкости.

Белки зерномучных продуктов

Горох, фасоль, чечевица со­держат около 20-23% белковых веществ, соя - 30%. В крупах их количество достигает 11% , а в пшеничной муке высшего и первого сортов- 10- 12%.

В зерномучных продуктах белки находятся в обезвоженном состоянии, поэтому при замачивании зернобобовых, варке круп или замешивании теста они способны поглощать влагу и набу­хать.

При нагревании до 50-70° С набухшие белки свертыва­ются и выпрессовывают часть поглощенной влаги, которая свя­зывается клейстеризующимся крахмалом.

Используемое в кулинарной практике пассерование пшенич­ной муки с жиром или без него при температуре 120° С и выше оказывает влияние па содержащиеся в ней белки, которые дена­турируются и утрачивают способность к набуханию и образова­нию клейковины.

Белки куриного яйца

Яичный белок содержит 11 -12% бел­ковых веществ, желток-15-16%. При температуре 50-55° С яичный белок начинает свертываться, что проявляется в виде местных помутнений, которые при дальнейшем повышении тем­пературы распространяются на весь объем; по достижении 80° С свернувшийся белок сохраняет свою форму.

Дальнейший нагрев увеличивает прочность белковой системы, и особенно заметно в интервале температур от 80 до 85° С. По достижении 95- 100° С прочность белка с течением времени изменяется незна­чительно.

Яичный желток свертывается при более высоких температу­рах. Для увеличения его вязкости желток необходимо нагреть до 70°С.

Смесь белка с желтком проявляет себя, аналогично желтку. Свернувшийся белок, желток или их смесь удерживает влагу в связанном состоянии и не выпрессовывает ее. Характер свер­тывания яичных белков не изменяется, если их разбавить неко­торым количеством воды и смесь тщательно перемешать, однако механическая прочность системы понижается.

Способность яичных белков связывать при свертывании влагу используют в кулинарной практике. Добавление к белкам яиц, воды или молока при изготовлении омлетов позволяет понижать механическую прочность белковых систем и получать кулинар­ные изделия с более нежным вкусом, чем изделия из натураль­ных яиц.

Механические свойства свернувшихся яичных белков исполь­зуют также для структирования (связи) некоторых кулинарных изделий (овощные котлеты и др.).

Белки молока

Основными белками молока являются казеин (2,3-3,0%), лактальбумин (0,5-1,0%) и лактоглобулин (0,1%).

При нагревании молока с нормальной кислотностью замет­ные изменения наблюдаются только с альбумином, который свертывается и осаждается в виде хлопьев на стенках посуды. Процесс начинается при температуре 60° С и заканчивается практически при 85° С.

Нагревание молока фактически не оказывает влияния на рас­творимость казеина: лишь небольшое количество его в нераство­римой форме присутствует в образующейся на молоке пенке. В сквашенном молоке нагревание вызывает свертывание ка­зеина и разделение системы на две фракции: творог (свернувшийся­ казеин) и сыворотку.

Казеин свертывается также при на­гревании молока с повышенной кислотностью. Творог при нагре­вании выделяет часть влаги. Для связи ее в кулинарные изделия из творога добавляют крупу или муку.

Белки мяса, птицы, рыбы

Технологическая обработка ука­занных продуктов в значительной степени обусловлена морфоло­гическим строением и составом их белковых систем.

Особенности строения и состава мышечной ткани . Основную массу перерабатываемого в кулинарной практике мяса составляет скелетная мускулатура. Отдельные скелетные мышцы состоят из мышечных волокон, соединенных в единое целое соединительноткаными прослойками.

Мышечное волокно представляет собой специализированную сократительную клетку, длина которой может достигать 12 см и более, а толщина до 120 мм. Содержимое волокна состоит из двух частей: жидкой (гомогенной) - саркоплазмы и студенистой (в виде студнеобразных нитей)-миофибрилл. Снаружи во­локно покрыто оболочкой - сарколеммой (рис. 3).

В мышцах волокна собраны в пучки: первичные, состоящие из мышечных волокон; вторичные, состоящие из первичных пуч­ков; пучки высшего порядка, которые составляют мышцу.

Белки, входящие в состав мышечных волокон мяса, птицы, рыбы, называются мышечными. Часть из них в жидком состоя­нии содержится в саркоплазме, в том числе белок миоглобин, который окрашивает мясо в красный цвет, часть в студнеобразном состоянии входит в состав миофибрилл. Содержание белков в некоторых мясных и рыбных продуктах при­ведено в табл. 12.

Мышечные белки имеют высокую биологи­ческую ценность: соотношение незаменимых аминокислот в них близко к оптимальному. Содержание мышечных белков в ске­летной мускулатуре крупного рогатого скота 1-й категории составляет в среднем 13,4% с колебаниями от 6,1 до 14,3% в различных частях туши (рис. 4).

Рис. 3. Схема строения мышечного волокна:
1 - миофибрилла; 2 - саркоплазма; 3 - ядро
Рис. 4. Содержание мышечных белков в раз¬личных частях туши крупного рогатого скота

Соединительная ткань мышцы называется мизием. Та ее часть, которая соединяет мышечные волокна в первичных пучках, называется эндомизием, объединяющая пучки мышеч­ных волокон между собой - пер им из и ем, а наружная обо­лочка мышцы - эпимизием

Важными компонентами соединительной ткани являются фибриллярные белки - коллаген и эластин.

Посредством рентгеноструктурного анализа установлено, что молекула коллагена состоит из трех полипептидных цепочек (триплет), скрученных вместе вокруг общей оси.

Прочность тройной спирали обусловлена главным образом водородными связями. Отдельные молекулы коллагена и эластина образуют волокна. В свою очередь, пучки коллагеновых и эластиновых во­локон совместно с веществом, объединяющим их в единое целое и состоящим из белково-полисахаридного комплекса, образуют пленки эндомизия и перимизия.

Строение эндомизия практически не зависит от сократитель­ной способности мышцы и характера выполняемой ею работы. Входящий в его состав коллаген образует очень тонкие и слегка волнистые волокна. Эластин в эндомизии развит слабо.

На строение перимизия большое влияние оказывает харак­тер выполняемой мышцами работы. В мускулах, которые при жизни животного испытывали небольшие нагрузки, перимизий по строению близок к эндомизию.

Перимизий мускулатуры, вы­полняющей тяжелую работу, имеет более сложное строение: увеличено количество эластиновых волокон, коллагеновые пучки толще, в перимизии некоторых мышц волокна перекрещены и образуют сложное ячеистое плетение. В мышцах увеличено про­центное содержание соединительной ткани.

Таким-образом, соединительная ткань эндомизия и перими­зия образует своеобразный остов или каркас мышечной ткани, в который включены мышечные волокна. Характер этого остова и определяет механические свойства, или, как принято говорить, «жесткость» или «нежность» мяса.

В среднем большая часть мускулатуры крупного скота со­держит от 2 до 2,9% коллагена, однако количество его в различных частях туши весьма неодинаково (рис. 6).

У мелкого скота различие в строении перимизия у разных частей туши выражено в значительно меньшей степени, чем у крупного скота, и, кроме того, перимизий имеет более простое строение. К особенностям анатомического строения мускульной ткани птицы следует отнести невысокое содержание и лабильность соединительной ткани.

Мышечная ткань рыбы также состоит из мышечных волокон и соединительной ткани, но имеет свои особенности. Мышечные волокна у нее объединены перимизием в зигзагообразные миокомы, которые с помощью соединительнотканых прослоек (септ) формируют продольные мышцы тела. Септы бывают попереч­ными и продольными (рис. 7).

Подобно мышечной ткани теплокровных животных, мускула­тура рыб, имеющая повышенную нагрузку (мышцы, прилегаю­щие к голове и хвосту), содержит более развитую соединитель­ную ткань, однако вследствие ее невысокой прочности рыбу при разделке делят по сортам и кулинар­ному назначению, как это принято для мяса убойных животных. Основным бел­ком соединительной ткани рыб является коллаген (от 1,6 до 5,1%), эластина в ней очень мало.

Помимо мышечной ткани, коллаген в значительных количествах входит в со­став органического вещества хрящей, костей, кожи и чешуи. Так, его содержа­ние в костях достигает 10-20%, в су­хожилиях -25-35 %. Коллаген, содержа­щийся в костях, называется оссеином.

Как белок, коллаген имеет низкую биологическую ценность, так как практи­чески лишен триптофана и содержит очень мало метионина; в его составе преобладают гликокол, пролин и оксипролин.

Основными компонентами мяса разных видов животных яв­ляются (в %): вода -48-80, белки-15-22, жиры-1-37, экстрактивные вещества-1,5-2,8 и минеральные вещества - 0,7-1,5.

Количество воды зависит от возраста животного и содержа­ния в мясе жира. Чем моложе животное и чем меньше в его мясе жира, тем больше в мышцах влаги.

Большая часть влаги (около 70%) связана в мышцах с белками миофибрилл. Меньшее ко­личество влаги с растворенными в ней белками, экстрактив­ными и минеральными веществами содержит саркоплазма мышечных волокон. Некоторое количество влаги содержится в меж­клеточных полостях мышечной ткани.

Экстрактивные вещества являются продуктами метаболизма. Они состоят из аминокислот, дипептидов, глюкозы, некоторых органических кислот и др. Экстрактивные вещества и продукты их превращения участвуют в создании свойственного мясу вкуса и аромата.

Так, растворы глутаминовой кислоты и ее солей об­ладают мясным вкусом, поэтому глутамат натрия используют в качестве одного из компонентов сухих супов, соусов и других концентратов. Такие аминокислоты, как серии, аланин, глицин, имеют сладкий вкус, лейцин - слегка горьковатый и т. д.

При нагревании экстрактивные вещества подвергаются раз личным химическим изменениям - реакциям меланоидинообразования, окисления, гидролитическому расщеплению и др. Образующиеся при этом вещества также принято рас­сматривать как экстрактивные: их вкус, запах и цвет оказы­вают влияние на органолептические показатели, готовой про­дукции.

Экстрактивные вещества мышечной ткани рыбы значительно отличаются по составу от экстрактивных веществ мяса. В ней мало глутаминовой кислоты и больше гистидина, фенилаланина, триптофана, цистина и цистеина. Принято считать, что вкус и запах рыбы обусловлены главным образом азотистыми основ­ниями экстрактивных веществ, которых особенно много в мор­ской рыбе и мало или совершенно не содержится в мясе назем­ных животных.

Среди минеральных веществ мышечной ткани наземных жи­вотных и рыбы значительный удельный вес приходится на соли натрии, калия, кальции и магния.

Изменение белков при тепловой обработке

При тепловой обработке мышечные и соединительнотканые белки претерпевают значительные изме­нения.

Мышечные белки мяса и рыбы начинают денатурироваться и свертываться при температуре около 40° С. При этом содержимое мышечных волокон уплотняется, так как из них выделяется влага с растворенными в ней минеральными, экстрактивными веществами и неденатурированными при данной температуре растворимыми белками.

Выделение влаги и уплотнение мышеч­ных волокон увеличивает их прочность: они труднее режутся и разжевываются.

Если мясо или рыбу нагревают в воде, то перешедшие в нее белки по достижении соответствующих температур денатурируются и свертываются в виде хлопьев, образуя так называемую пену.

Около 90% растворимых белков мяса и рыбы денатуриру­ется при температурах 60-65° С. При этих температурах диа­метр мышечных волокон в говядине сокращается на 12-16% от первоначальной величины. Последующее повышение темпера туры влечет за собой дополнительные потери влаги, уплотнение мышечных волокон и повышение их прочности.

При тепловой обработке мяса происходит денатурация белка миоглобина, который определяет окраску мяса. Денатурация миоглобина сопровождается изменением цвета мышечной ткани, что позволяет косвенно судить о кулинарной готовности мяса.

Красную окраску мясо сохраняет при температуре до 60° С, при 60-70° С оно окрашивается в розовый цвет, а при 70-80° С становится серым. Доведенное до кулинарной готовности мясо сохраняет серый цвет или приобретает коричневую окраску.

Нагревание соединительной ткани вызывает дезагрегацию содержащегося в ней коллагена и изменяет структуру самой ткани. Начальным этапом этого процесса является денатурация коллагена и нарушение фибриллярной структуры белка, кото­рые определяют термином «сваривание коллагена».

Темпера­тура денатурации или сваривания коллагена тем выше, чем больше в нем содержится пролина и оксипролина. Для мяса сваривание наблюдается при температуре около 65° С, для ры­бы -около 40° С.

При этих температурах происходит частичный разрыв поперечных связей между полипептидными цепочками молекул фибриллярного белка. В результате цепи сокращаются и принимают энергетически более выгодное свернутое поло­жение.

В выделенных из соединительной ткани коллагеновых волок­нах сваривание коллагена происходит при определенных температурах и имеет характер скачка. В пленках перимизия свари­вание коллагена растянуто в температурном интервале. Процесс начинается при указанных выше температурах и заканчивается при более высоких, причем температура тем выше, чем сложнее строение соединительной ткани.

Изменения на молекулярном уровне влекут за собой изме­нения структуры коллагеновых волокон и соединительнотканых прослоек. Волокна коллагена деформируются, изгибаются, длина их сокращается и они становятся более эластичными и прозрачно-стекловидными.

Изменяется и структура самих со­единительнотканых прослоек: они также деформируются, уве­личиваются в толщину, становятся более эластичными и про­зрачно-стекловидными.

Сваривание коллагена сопровождается поглощением им не­которого количества влаги и увеличением объема соединительнотканых прослоек. Сжатие соединительнотканых прослоек в значительной степени способствует выпрессовыванию из мы­шечной ткани жидкости, выделяемой при денатурации и свер­тывании мышечных белков.

При дальнейшем нагреве соединительной ткани происходит частичный или полный разрыв поперечных связей между поли пептидными цепочками денатурированного коллагена, при этом часть из них переходит в бульон, образуя раствор желатина; структура соединительнотканых прослоек в значительной сте­пени нарушается, а прочность их снижается.

Ослабление прочности перимизия является одним из факто­ров, определяющих готовность мяса. Мясо, достигшее готовности, не должно оказывать значительного сопротивления разрезанию или раскусыванию его вдоль мышечных волокон.

Подобно температуре сваривания, скорость дезагрегации коллагена зависит от строения перимизия. Так, за 20 мин варки в поясничной мышце, перимизий которой слабо развит, дезагре­гировалось и перешло в бульон 12,9% коллагена, а в грудной мышце с более грубым перимизием при тех же условиях дез­агрегировалось только 3,3% коллагена.

За 60 мин варки эти цифры увеличились: для поясничной мышцы до 48,3%, для груд­ной- лишь до 17,1 Незначительное влияние на скорость дезагрегации коллагена и размягчение перимизия оказывает температура, при которой осуществляется процесс тепловой обработки.

Например, при варке плечевой мышцы при температуре 120° С (в автоклаве) количество дезагрегированного коллагена вдвое превышает содержание его в аналогичной мышце, которая варилась обыч­ным способом при температуре 100° С.

Однако необходимо за­метить, что при увеличении температуры варки одновременно с сокращением срока тепловой обработки происходит излишнее уплотнение мышечных белков, что отрицательно сказывается на консистенции и вкусе мяса.

При использовании для жаренья мышц со сложным перимизнем мясо обрабатывают кислотами (маринование) или фер­ментными препаратами. Для маринования обычно используют лимонную или уксусную кислоту. В маринованном мясе заметно ускоряются дезагрегация коллагена и ослабление перимизия.

Жареные изделия получаются сочными, с хорошим вкусом.

В качестве размягчителей мяса успешно используются протеолитические ферменты растительного, животного и микробиального происхождения: фицин (из инжира), папаин (из дын­ного дерева), трипсин (животного происхождения) и др.

Препараты ферментов представляют собой порошки, пасты или растворы, которыми тем или иным способом обрабатывают мясо (смачивают, намазывают, шприцуют). Часто мясо перед обработкой ферментами подвергают рыхлению.

Тепловая обработка незначительно понижает прочность эластиновых волокон, поэтому мышечная ткань с повышенным содержанием эластина (шея, пашина) после тепловой обработки остается жесткой и ее используют главным образом для приго­товления котлетной массы.